Bitte benutzen Sie diese Referenz, um auf diese Ressource zu verweisen: doi:10.22028/D291-44182
Titel: Chaperone-Mediated Sec61 Channel Gating during ER Import of Small Precursor Proteins Overcomes Sec61 Inhibitor-Reinforced Energy Barrier
VerfasserIn: Haßdenteufel, Sarah
Johnson, Nicholas
Paton, Adrienne W.
Paton, James C.
High, Stephen
Zimmermann, Richard
Sprache: Englisch
Titel: Cell reports
Bandnummer: 23
Heft: 5
Seiten: 1373-1386
Verlag/Plattform: Elsevier
Erscheinungsjahr: 2018
Freie Schlagwörter: endoplasmic reticulum
protein targeting and translocation
Sec61 channel gating
Sec62
Sec63
BiP
CAM741
signal peptide
mature region
cluster of positive charges
DDC-Sachgruppe: 610 Medizin, Gesundheit
Dokumenttyp: Journalartikel / Zeitschriftenartikel
Abstract: Protein transport into the mammalian endoplasmic reticulum (ER) is mediated by the heterotrimeric Sec61 channel. The signal recognition particle (SRP) and TRC systems and Sec62 have all been characterized as membrane-targeting components for small presecretory proteins, whereas Sec63 and the lumenal chaperone BiP act as auxiliary translocation components. Here, we report the transport requirements of two natural, small presecretory proteins and engineered variants using semipermeabilized human cells after the depletion of specific ER components. Our results suggest that hSnd2, Sec62, and SRP and TRC receptor each provide alternative targeting pathways for short secretory proteins and define rules of engagement for the actions of Sec63 and BiP during their membrane translocation. We find that the Sec62/Sec63 complex plus BiP can facilitate Sec61 channel opening, thereby allowing precursors that have weak signal peptides or other inhibitory features to translocate. A Sec61 inhibitor can mimic the effect of BiP depletion on Sec61 gating, suggesting that they both act at the same essential membrane translocation step.
DOI der Erstveröffentlichung: 10.1016/j.celrep.2018.03.122
URL der Erstveröffentlichung: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2211124718304984
Link zu diesem Datensatz: urn:nbn:de:bsz:291--ds-441821
hdl:20.500.11880/39536
http://dx.doi.org/10.22028/D291-44182
ISSN: 2211-1247
Datum des Eintrags: 30-Jan-2025
Fakultät: M - Medizinische Fakultät
Fachrichtung: M - Medizinische Biochemie und Molekularbiologie
Professur: M - Keiner Professur zugeordnet
Sammlung:SciDok - Der Wissenschaftsserver der Universität des Saarlandes

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