Bitte benutzen Sie diese Referenz, um auf diese Ressource zu verweisen: doi:10.22028/D291-43501
Titel: Central role of Tim17 in mitochondrial presequence protein translocation
VerfasserIn: Fielden, Laura F.
Busch, Jakob D.
Merkt, Sandra G.
Ganesan, Iniyan
Steiert, Conny
Hasselblatt, Hanna B.
Busto, Jon V.
Wirth, Christophe
Zufall, Nicole
Jungbluth, Sibylle
Noll, Katja
Dung, Julia M.
Butenko, Ludmila
von der Malsburg, Karina
Koch, Hans-Georg
Hunte, Carola
van der Laan, Martin
Wiedemann, Nils
Sprache: Englisch
Titel: Nature : international weekly journal of science
Bandnummer: 621
Heft: 7979
Seiten: 627-634
Verlag/Plattform: Springer Nature
Erscheinungsjahr: 2023
DDC-Sachgruppe: 610 Medizin, Gesundheit
Dokumenttyp: Journalartikel / Zeitschriftenartikel
Abstract: The presequence translocase of the mitochondrial inner membrane (TIM23) represents the major route for the import of nuclear-encoded proteins into mitochondria1,2. About 60% of more than 1,000 different mitochondrial proteins are synthesized with amino-terminal targeting signals, termed presequences, which form positively charged amphiphilic α-helices3,4. TIM23 sorts the presequence proteins into the inner membrane or matrix. Various views, including regulatory and coupling functions, have been reported on the essential TIM23 subunit Tim17 (refs. 5-7). Here we mapped the interaction of Tim17 with matrix-targeted and inner membrane-sorted preproteins during translocation in the native membrane environment. We show that Tim17 contains conserved negative charges close to the intermembrane space side of the bilayer, which are essential to initiate presequence protein translocation along a distinct transmembrane cavity of Tim17 for both classes of preproteins. The amphiphilic character of mitochondrial presequences directly matches this Tim17-dependent translocation mechanism. This mechanism permits direct lateral release of transmembrane segments of inner membrane-sorted precursors into the inner membrane.
DOI der Erstveröffentlichung: 10.1038/s41586-023-06477-8
URL der Erstveröffentlichung: https://www.nature.com/articles/s41586-023-06477-8
Link zu diesem Datensatz: urn:nbn:de:bsz:291--ds-435011
hdl:20.500.11880/38985
http://dx.doi.org/10.22028/D291-43501
ISSN: 1476-4687
0028-0836
Datum des Eintrags: 19-Nov-2024
Fakultät: M - Medizinische Fakultät
Fachrichtung: M - Medizinische Biochemie und Molekularbiologie
Professur: M - Prof. Dr. Martin Van der Laan
Sammlung:SciDok - Der Wissenschaftsserver der Universität des Saarlandes

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