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doi:10.22028/D291-43501
Titel: | Central role of Tim17 in mitochondrial presequence protein translocation |
VerfasserIn: | Fielden, Laura F. Busch, Jakob D. Merkt, Sandra G. Ganesan, Iniyan Steiert, Conny Hasselblatt, Hanna B. Busto, Jon V. Wirth, Christophe Zufall, Nicole Jungbluth, Sibylle Noll, Katja Dung, Julia M. Butenko, Ludmila von der Malsburg, Karina Koch, Hans-Georg Hunte, Carola van der Laan, Martin Wiedemann, Nils |
Sprache: | Englisch |
Titel: | Nature : international weekly journal of science |
Bandnummer: | 621 |
Heft: | 7979 |
Seiten: | 627-634 |
Verlag/Plattform: | Springer Nature |
Erscheinungsjahr: | 2023 |
DDC-Sachgruppe: | 610 Medizin, Gesundheit |
Dokumenttyp: | Journalartikel / Zeitschriftenartikel |
Abstract: | The presequence translocase of the mitochondrial inner membrane (TIM23) represents the major route for the import of nuclear-encoded proteins into mitochondria1,2. About 60% of more than 1,000 different mitochondrial proteins are synthesized with amino-terminal targeting signals, termed presequences, which form positively charged amphiphilic α-helices3,4. TIM23 sorts the presequence proteins into the inner membrane or matrix. Various views, including regulatory and coupling functions, have been reported on the essential TIM23 subunit Tim17 (refs. 5-7). Here we mapped the interaction of Tim17 with matrix-targeted and inner membrane-sorted preproteins during translocation in the native membrane environment. We show that Tim17 contains conserved negative charges close to the intermembrane space side of the bilayer, which are essential to initiate presequence protein translocation along a distinct transmembrane cavity of Tim17 for both classes of preproteins. The amphiphilic character of mitochondrial presequences directly matches this Tim17-dependent translocation mechanism. This mechanism permits direct lateral release of transmembrane segments of inner membrane-sorted precursors into the inner membrane. |
DOI der Erstveröffentlichung: | 10.1038/s41586-023-06477-8 |
URL der Erstveröffentlichung: | https://www.nature.com/articles/s41586-023-06477-8 |
Link zu diesem Datensatz: | urn:nbn:de:bsz:291--ds-435011 hdl:20.500.11880/38985 http://dx.doi.org/10.22028/D291-43501 |
ISSN: | 1476-4687 0028-0836 |
Datum des Eintrags: | 19-Nov-2024 |
Fakultät: | M - Medizinische Fakultät |
Fachrichtung: | M - Medizinische Biochemie und Molekularbiologie |
Professur: | M - Prof. Dr. Martin Van der Laan |
Sammlung: | SciDok - Der Wissenschaftsserver der Universität des Saarlandes |
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