Bitte benutzen Sie diese Referenz, um auf diese Ressource zu verweisen: doi:10.22028/D291-42236
Titel: Regulation of lipid saturation without sensing membrane fluidity
VerfasserIn: Ballweg, Stephanie
Sezgin, Erdinc
Doktorova, Milka
Covino, Roberto
Reinhard, John
Wunnicke, Dorith
Hänelt, Inga
Levental, Ilya
Hummer, Gerhard
Ernst, Robert
Sprache: Englisch
Titel: Nature Communications
Bandnummer: 11
Heft: 1
Verlag/Plattform: Springer Nature
Erscheinungsjahr: 2020
Freie Schlagwörter: Endoplasmic reticulum
Membrane lipids
Membrane structure and assembly
DDC-Sachgruppe: 610 Medizin, Gesundheit
Dokumenttyp: Journalartikel / Zeitschriftenartikel
Abstract: Cells maintain membrane fluidity by regulating lipid saturation, but the molecular mechanisms of this homeoviscous adaptation remain poorly understood. We have reconstituted the core machinery for regulating lipid saturation in baker’s yeast to study its molecular mechanism. By combining molecular dynamics simulations with experiments, we uncover a remarkable sensitivity of the transcriptional regulator Mga2 to the abundance, position, and configuration of double bonds in lipid acyl chains, and provide insights into the molecular rules of membrane adaptation. Our data challenge the prevailing hypothesis that membrane fluidity serves as the measured variable for regulating lipid saturation. Rather, we show that Mga2 senses the molecular lipid-packing density in a defined region of the membrane. Our findings suggest that membrane property sensors have evolved remarkable sensitivities to highly specific aspects of membrane structure and dynamics, thus paving the way toward the development of genetically encoded reporters for such properties in the future.
DOI der Erstveröffentlichung: 10.1038/s41467-020-14528-1
URL der Erstveröffentlichung: https://doi.org/10.1038/s41467-020-14528-1
Link zu diesem Datensatz: urn:nbn:de:bsz:291--ds-422366
hdl:20.500.11880/37921
http://dx.doi.org/10.22028/D291-42236
ISSN: 2041-1723
Datum des Eintrags: 21-Jun-2024
Bezeichnung des in Beziehung stehenden Objekts: Supplementary information
In Beziehung stehendes Objekt: https://static-content.springer.com/esm/art%3A10.1038%2Fs41467-020-14528-1/MediaObjects/41467_2020_14528_MOESM1_ESM.pdf
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Fakultät: M - Medizinische Fakultät
Fachrichtung: M - Medizinische Biochemie und Molekularbiologie
Professur: M - Prof. Dr. Robert Ernst
Sammlung:SciDok - Der Wissenschaftsserver der Universität des Saarlandes

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