Bitte benutzen Sie diese Referenz, um auf diese Ressource zu verweisen: doi:10.22028/D291-42232
Titel: Cysteine cross-linking in native membranes establishes the transmembrane architecture of Ire1
VerfasserIn: Väth, Kristina
Mattes, Carsten
Reinhard, John
Covino, Roberto
Stumpf, Heike
Hummer, Gerhard
Ernst, Robert
Sprache: Englisch
Titel: The Journal of Cell Biology
Bandnummer: 220
Heft: 8
Verlag/Plattform: Rockefeller University Press
Erscheinungsjahr: 2021
Freie Schlagwörter: Biochemistry
Biophysics
Membrane and lipid biology
Protein homeostasis
DDC-Sachgruppe: 610 Medizin, Gesundheit
Dokumenttyp: Journalartikel / Zeitschriftenartikel
Abstract: The ER is a key organelle of membrane biogenesis and crucial for the folding of both membrane and secretory proteins. Sensors of the unfolded protein response (UPR) monitor the unfolded protein load in the ER and convey effector functions for maintaining ER homeostasis. Aberrant compositions of the ER membrane, referred to as lipid bilayer stress, are equally potent activators of the UPR. How the distinct signals from lipid bilayer stress and unfolded proteins are processed by the conserved UPR transducer Ire1 remains unknown. Here, we have generated a functional, cysteine-less variant of Ire1 and performed systematic cysteine cross-linking experiments in native membranes to establish its transmembrane architecture in signaling-active clusters. We show that the transmembrane helices of two neighboring Ire1 molecules adopt an X-shaped configuration independent of the primary cause for ER stress. This suggests that different forms of stress converge in a common, signaling-active transmembrane architecture of Ire1.
DOI der Erstveröffentlichung: 10.1083/jcb.202011078
URL der Erstveröffentlichung: https://doi.org/10.1083/jcb.202011078
Link zu diesem Datensatz: urn:nbn:de:bsz:291--ds-422326
hdl:20.500.11880/37917
http://dx.doi.org/10.22028/D291-42232
ISSN: 1540-8140
0021-9525
Datum des Eintrags: 21-Jun-2024
Bezeichnung des in Beziehung stehenden Objekts: Supplementary data
In Beziehung stehendes Objekt: https://cdn.rupress.org/rup/content_public/journal/jcb/220/8/10.1083_jcb.202011078/3/jcb_202011078_tables1.docx?Expires=1720835869&Signature=T~8DHBTy0oSd14Oc841vIL4gkuSZo-Oc5VIGb1aZcXc7st3rUmmhVKGJNlVm232OWSp9aFQR5SqQFvcYjymDvAOC32cjIIyLH7BRgTFDWbnmVwYMq2QK8T8Qfp2bMDPFU5xl26vPVx5Mz0vZSW9CDWv0NXOCWTsb3Cb-va81tyJS9Qq9ueeTxqgCeJiheMYm1RdBC46NW1JVsxLL~eALv74A89bR~o2392PDRFIkwzw0I87z-CIzDbZHJGYZoEXSyN241QOD2dbjENThAlwKDYc7PUFw5RLazElS6rO777JR-AOX1ocqiqBaIXDCRXGHpPB7WkTWJD5mViy6N4G~fw__&Key-Pair-Id=APKAIE5G5CRDK6RD3PGA
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Fakultät: M - Medizinische Fakultät
Fachrichtung: M - Medizinische Biochemie und Molekularbiologie
Professur: M - Prof. Dr. Robert Ernst
Sammlung:SciDok - Der Wissenschaftsserver der Universität des Saarlandes

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