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doi:10.22028/D291-42232
Titel: | Cysteine cross-linking in native membranes establishes the transmembrane architecture of Ire1 |
VerfasserIn: | Väth, Kristina Mattes, Carsten Reinhard, John Covino, Roberto Stumpf, Heike Hummer, Gerhard Ernst, Robert |
Sprache: | Englisch |
Titel: | The Journal of Cell Biology |
Bandnummer: | 220 |
Heft: | 8 |
Verlag/Plattform: | Rockefeller University Press |
Erscheinungsjahr: | 2021 |
Freie Schlagwörter: | Biochemistry Biophysics Membrane and lipid biology Protein homeostasis |
DDC-Sachgruppe: | 610 Medizin, Gesundheit |
Dokumenttyp: | Journalartikel / Zeitschriftenartikel |
Abstract: | The ER is a key organelle of membrane biogenesis and crucial for the folding of both membrane and secretory proteins. Sensors of the unfolded protein response (UPR) monitor the unfolded protein load in the ER and convey effector functions for maintaining ER homeostasis. Aberrant compositions of the ER membrane, referred to as lipid bilayer stress, are equally potent activators of the UPR. How the distinct signals from lipid bilayer stress and unfolded proteins are processed by the conserved UPR transducer Ire1 remains unknown. Here, we have generated a functional, cysteine-less variant of Ire1 and performed systematic cysteine cross-linking experiments in native membranes to establish its transmembrane architecture in signaling-active clusters. We show that the transmembrane helices of two neighboring Ire1 molecules adopt an X-shaped configuration independent of the primary cause for ER stress. This suggests that different forms of stress converge in a common, signaling-active transmembrane architecture of Ire1. |
DOI der Erstveröffentlichung: | 10.1083/jcb.202011078 |
URL der Erstveröffentlichung: | https://doi.org/10.1083/jcb.202011078 |
Link zu diesem Datensatz: | urn:nbn:de:bsz:291--ds-422326 hdl:20.500.11880/37917 http://dx.doi.org/10.22028/D291-42232 |
ISSN: | 1540-8140 0021-9525 |
Datum des Eintrags: | 21-Jun-2024 |
Bezeichnung des in Beziehung stehenden Objekts: | Supplementary data |
In Beziehung stehendes Objekt: | https://cdn.rupress.org/rup/content_public/journal/jcb/220/8/10.1083_jcb.202011078/3/jcb_202011078_tables1.docx?Expires=1720835869&Signature=T~8DHBTy0oSd14Oc841vIL4gkuSZo-Oc5VIGb1aZcXc7st3rUmmhVKGJNlVm232OWSp9aFQR5SqQFvcYjymDvAOC32cjIIyLH7BRgTFDWbnmVwYMq2QK8T8Qfp2bMDPFU5xl26vPVx5Mz0vZSW9CDWv0NXOCWTsb3Cb-va81tyJS9Qq9ueeTxqgCeJiheMYm1RdBC46NW1JVsxLL~eALv74A89bR~o2392PDRFIkwzw0I87z-CIzDbZHJGYZoEXSyN241QOD2dbjENThAlwKDYc7PUFw5RLazElS6rO777JR-AOX1ocqiqBaIXDCRXGHpPB7WkTWJD5mViy6N4G~fw__&Key-Pair-Id=APKAIE5G5CRDK6RD3PGA https://cdn.rupress.org/rup/content_public/journal/jcb/220/8/10.1083_jcb.202011078/3/jcb_202011078_tables2.docx?Expires=1720835869&Signature=3F8RbSZSOdAXTQ9i3QEZmmKiCdhvYT01ejjCjMVrzGI8HxcxrOSPK9TFwMPHy5vdEZTm8OuTrYUC1AMZxCD8HJaNKJpxR5W3KigOnvdw3HmZpvjiLFwLd5nVj3utTWAxTAURNuMkXzUURr75CRvXQoLIS2xp2B3rE8O~cPknxIXxb1iZbGfwUnQ9XvYIkQwy2UFBUE1uE0x0avfcUZJzwiHIbPKA5fMwAtIuDNKqjqkx8R~CbF~4Pwz~Xda4QoUeP42cdjt4gsjCLS4ADjTRgOEDZDkPtchoxgLereWX9UfsRqMmje2qaix~~MG4kuE6T573uaUdoJiNW0yp9~sVag__&Key-Pair-Id=APKAIE5G5CRDK6RD3PGA |
Fakultät: | M - Medizinische Fakultät |
Fachrichtung: | M - Medizinische Biochemie und Molekularbiologie |
Professur: | M - Prof. Dr. Robert Ernst |
Sammlung: | SciDok - Der Wissenschaftsserver der Universität des Saarlandes |
Dateien zu diesem Datensatz:
Datei | Beschreibung | Größe | Format | |
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