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doi:10.22028/D291-38898
Titel: | Discovery of a Unique Structural Motif in Lanthipeptide Synthetases for Substrate Binding and Interdomain Interactions |
VerfasserIn: | Huang, Shanqing Wang, Ying Cai, Chuangxu Xiao, Xiuyun Liu, Shulei Ma, Yeying Xie, Xiangqian Liang, Yong Chen, Hao Zhu, Jiapeng Hegemann, Julian D. Yao, Hongwei Wei, Wanqing Wang, Huan |
Sprache: | Englisch |
Titel: | Angewandte Chemie : International Edition |
Bandnummer: | 61 |
Heft: | 45 |
Verlag/Plattform: | Wiley |
Erscheinungsjahr: | 2022 |
Freie Schlagwörter: | Biosynthesis Domain Interactions Lanthipeptides Substrate Recognition |
DDC-Sachgruppe: | 500 Naturwissenschaften |
Dokumenttyp: | Journalartikel / Zeitschriftenartikel |
Abstract: | Class III lanthipeptide synthetases catalyze the formation of lanthionine/methyllanthionine and labionin crosslinks. We present here the 2.40 Å resolution structure of the kinase domain of a class III lanthipeptide synthetase CurKC from the biosynthesis of curvopeptin. A unique structural subunit for leader binding, named leader recognition domain (LRD), was identified. The LRD of CurKC is responsible for the recognition of the leader peptide and for mediating interactions between the lyase and kinase domains. LRDs are highly conserved among the kinase domains of class III and class IV lanthipeptide synthetases. The discovery of LRDs provides insight into the substrate recognition and domain organization in multidomain lanthipeptide synthetases. |
DOI der Erstveröffentlichung: | 10.1002/anie.202211382 |
URL der Erstveröffentlichung: | https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.202211382 |
Link zu diesem Datensatz: | urn:nbn:de:bsz:291--ds-388988 hdl:20.500.11880/35093 http://dx.doi.org/10.22028/D291-38898 |
ISSN: | 1521-3773 1433-7851 |
Datum des Eintrags: | 3-Feb-2023 |
Bezeichnung des in Beziehung stehenden Objekts: | Supporting Information |
In Beziehung stehendes Objekt: | https://onlinelibrary.wiley.com/action/downloadSupplement?doi=10.1002%2Fanie.202211382&file=anie202211382-sup-0001-misc_information.pdf |
Fakultät: | NT - Naturwissenschaftlich- Technische Fakultät |
Fachrichtung: | NT - Chemie |
Professur: | NT - Keiner Professur zugeordnet |
Sammlung: | SciDok - Der Wissenschaftsserver der Universität des Saarlandes |
Dateien zu diesem Datensatz:
Datei | Beschreibung | Größe | Format | |
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Angew Chem Int Ed - 2022 - Huang - Discovery of a Unique Structural Motif in Lanthipeptide Synthetases for Substrate.pdf | 11,94 MB | Adobe PDF | Öffnen/Anzeigen |
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