Bitte benutzen Sie diese Referenz, um auf diese Ressource zu verweisen: doi:10.22028/D291-34887
Titel: Critical Protein–Protein Interactions Determine the Biological Activity of Elk-1, a Master Regulator of Stimulus-Induced Gene Transcription
VerfasserIn: Thiel, Gerald
Backes, Tobias M.
Guethlein, Lisbeth A.
Rössler, Oliver G.
Sprache: Englisch
Titel: Molecules
Bandnummer: 26
Heft: 20
Verlag/Plattform: MDPI
Erscheinungsjahr: 2021
Freie Schlagwörter: c-Fos
Egr-1
histone deacetylase
MAP kinase
mediator
SRF
SUMO
DDC-Sachgruppe: 610 Medizin, Gesundheit
Dokumenttyp: Journalartikel / Zeitschriftenartikel
Abstract: Elk-1 is a transcription factor that binds together with a dimer of the serum response factor (SRF) to the serum-response element (SRE), a genetic element that connects cellular stimulation with gene transcription. Elk-1 plays an important role in the regulation of cellular proliferation and apoptosis, thymocyte development, glucose homeostasis and brain function. The biological function of Elk-1 relies essentially on the interaction with other proteins. Elk-1 binds to SRF and generates a functional ternary complex that is required to activate SRE-mediated gene transcription. Elk-1 is kept in an inactive state under basal conditions via binding of a SUMO-histone deacetylase complex. Phosphorylation by extracellular signal-regulated protein kinase, c-Jun N-terminal protein kinase or p38 upregulates the transcriptional activity of Elk-1, mediated by binding to the mediator of RNA polymerase II transcription (Mediator) and the transcriptional coactivator p300. Strong and extended phosphorylation of Elk-1 attenuates Mediator and p300 recruitment and allows the binding of the mSin3A-histone deacetylase corepressor complex. The subsequent dephosphorylation of Elk-1, catalyzed by the protein phosphatase calcineurin, facilitates the re-SUMOylation of Elk1, transforming Elk-1 back to a transcriptionally inactive state. Thus, numerous protein–protein interactions control the activation cycle of Elk-1 and are essential for its biological function.
DOI der Erstveröffentlichung: 10.3390/molecules26206125
Link zu diesem Datensatz: urn:nbn:de:bsz:291--ds-348877
hdl:20.500.11880/31915
http://dx.doi.org/10.22028/D291-34887
ISSN: 1420-3049
Datum des Eintrags: 27-Okt-2021
Fakultät: M - Medizinische Fakultät
Fachrichtung: M - Medizinische Biochemie und Molekularbiologie
Professur: M - Prof. Dr. Gerald Thiel
Sammlung:SciDok - Der Wissenschaftsserver der Universität des Saarlandes

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