Bitte benutzen Sie diese Referenz, um auf diese Ressource zu verweisen: doi:10.22028/D291-22881
Titel: Regulation of Fe Deficiency Induced Transcription Factor (FIT) protein abundance in response to ethylene and nitric oxide
Verfasser: Lingam, Brahmasivasenkar
Sprache: Englisch
Erscheinungsjahr: 2013
SWD-Schlagwörter: Ackerschmalwand
Ethylen
Stickstoffoxide
Transkriptionsfaktor
Eisen
Eisenmangel
Regulation
Nutzpflanzenzüchtung
Freie Schlagwörter: Arabidopsis thaliana
Helix-Loop-Helix-Protein
FIT
Eisenaufnahme
Fe deficiency
plant iron acquisition
ethylene
nitric oxide
DDC-Sachgruppe: 570 Biowissenschaften, Biologie
Dokumentart : Dissertation
Kurzfassung: Understanding the regulation of key genes involved in plant iron acquisition is important for breeding Fe-rich staple crops. In Arabidopsis the basic helix-loop-helix protein FER-LIKE FE DEFICIENCY-INDUCED TRANSCRIPTION FACTOR (FIT), a central regulator of Fe acquisition, is regulated by Fe at the transcriptional and posttranscriptional levels. In this study, we investigated FIT regulation in response to Fe supply in Arabidopsis. The plant hormone ethylene promotes iron acquisition, but the molecular basis for this is largely unknown. FIT levels were reduced upon application of ethylene inhibitor aminoethoxyvinylglycine and in the ein3eil1 mutant. Ethylene signaling by way of EIN3/EIL1 required for full-level FIT accumulation. Treatment with MG132 could restore FIT levels. Upon ethylene signaling, FIT is less susceptible to proteasomal degradation. Hence, ethylene triggers Fe deficiency responses transcriptionally and posttranscriptionally. Besides ethylene, we identified nitric oxide (NO) as a stabilizing stimulus for FIT abundance. Treatment with NO inhibitors caused a decrease of FIT abundance and in the wild type, also a decreased FIT activity. Independent of FIT transcription, FIT protein stability and activity, therefore, targets of control mechanisms in response to Fe and NO. This decrease of FIT protein levels was reversed by the proteasomal inhibitor MG132, suggesting that in the presence of NO FIT protein was less likely to be a target of proteasomal degradation.
Um Nutzpflanzen mit erhöhtem Gehalt an Eisen (Fe) zu züchten, ist es notwendig, die Regulierungsmechanismen der Gene der Fe-Aufnahme zu verstehen. Ein zentraler Regulator der Fe-Aufnahme in Wurzeln von A. thaliana ist das basische Helix-Loop-Helix Protein FIT. Dieses wird durch diverse Signale wie z.B. Fe-Bedarf und Hormone auf transkriptioneller und posttranskriptioneller Ebene reguliert. In der vorliegenden Arbeit wurde die Regulation von FIT in Abhängigkeit von Fe und dem Hormon Ethylen, das die Fe-Aufnahme verstärkt, sowie die molekulare Wirkung von Ethylen untersucht. Der Gehalt an FIT Protein nahm bei Gabe eines Ethyleninhibitors sowie in der ein3eil1 Mutante ab. Der Ablauf des Ethylensignalweges über EIN3/EIL1 ist nötig für den FIT Level. MG132 normalisierte die FIT Expression. Bei eingehendem Ethylensignal ist FIT gegenüber proteasomalem Abbau weniger anfällig, so dass Ethylen die Eisenmangelantworten transkriptionell und posttranskriptionell steuern kann. Zudem haben wir Stickstoffmonoxid (NO) als Stabilisator für das FIT Protein identifiziert. NO Inhibierung führte zu verminderter FIT Akkumulation und, im Wildtyp, verminderter Aktivität. Die FIT Proteinstabilität und –aktivität ist somit abhängig von durch NO und Fe gesteuerte Kontrollmechanismen. Die Abnahme des FIT Proteingehaltes konnte durch den Proteasominhibitor MG132 umgekehrt werden. Dies bedeutet möglicherweise, dass FIT in Anwesenheit von NO weniger dem Abbau durch das Proteasom unterliegt.
Link zu diesem Datensatz: urn:nbn:de:bsz:291-scidok-54175
hdl:20.500.11880/22937
http://dx.doi.org/10.22028/D291-22881
Erstgutachter: Bauer, Petra
Tag der mündlichen Prüfung: 12-Jun-2013
SciDok-Publikation: 25-Jun-2013
Fakultät: Fakultät 8 - Naturwissenschaftlich-Technische Fakultät III
Fachrichtung: NT - Biowissenschaften
Fakultät / Institution:NT - Naturwissenschaftlich- Technische Fakultät

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